Purificación y caracterización de la enzima glutatión reductasa de levadura

Abstract

La Glutatión reductasa (GR) se encuentra presente en la mayoría de los organismos eucariotas y procariotas, siendo una enzima casi universal. Su función es la de catalizar la reducción del glutatión oxidado (GSSG) a glutatión reducido (GSH), en una reacción dependiente de NADPH. El presente trabajo aborda el proceso de purificación de la enzima GR a partir de un producto comercial de la levadura Saccharomyces cerevisiae mediante procesos de cromatografía líquida y el estudio de su estabilidad a los cambios producidos mediante pruebas de caracterización. Se emplea para su detección su actividad reductora dependiente de NADPH.

Glutathione reductase {GR) is present in most eukaryotic and prokaryotic organisms, being an almost universal enzyme. lts function is to catalyze the reduction of oxidized glutathione (GSSG) to reduced glutathione (GSH), in a NADPH-dependent reaction. This work approaches the purification process of the GR enzyme from a commercial product of the yeast Saccharomyces cerevisiae by means of liquid chromatography processes and the study of its stability to the changes produced by characterization tests. lts NADPH-dependent reducing activity is used for its detection.